Los científicos hasta ahora no han comprendido cómo los animales ven en color, ya que los pigmentos visuales de los ojos contienen exactamente el mismo cromóforo (segmento que absorbe la luz de la molécula) y, sin embargo puede absorber diferentes longitudes de onda de la luz.
El cromóforo retinal (aldehído de vitamina A o retinaldehído) es utilizada por todos los animales, pero, dependiendo de la proteínas fotorreceptoras (opsinas) asociado con él, de la misma molécula puede absorber un espectro de colores de azul o ultravioleta incluso a los rojos. ¿Cómo una sola molécula puede hacer esto ha sido hasta ahora incierto.
Ahora, los investigadores, dirigidos por el Profesor Babak Borhan de la Universidad Estatal de Michigan en East Lansing, se dispuso a tratar de entender el mecanismo por el cual las opsinas cambiar el espectro de absorción de luz de la retina cromóforo. Se concentraron sus esfuerzos en un pigmento que se encuentra en las células fotorreceptoras de la retina, la rodopsina, que consiste en componentes de opsina y cromóforo. Una de las principales teorías acerca de cómo funciona la retina es que debido a que está fuertemente cargado positivamente en un extremo, se podría distribuir esta carga electrostática a través de la molécula del cromóforo, y esto le permitiría absorber las longitudes de onda más largas en el extremo rojo del espectro. Otra teoría sostuvo que un cambio en la forma del complejo de cromóforo-opsina podría alterar la capacidad de absorción.
El problema con la comprobación de las teorías, Borhan dijo, es que los pigmentos visuales han demostrado ser difíciles de trabajar. Así que en vez, Borhan y sus colegas utilizaron humano celular de unión a retinol proteína II, (hCRBPII), una proteína que se une intestino retinol, que está estrechamente relacionado con la retina pero que tolera mutaciones más fácilmente. El equipo creó por primera vez una mutación de hCRPBII que podría obligar a la retina. A continuación, cambió la distribución de la carga electrostática en la molécula de retinal mediante la sustitución de aminoácidos en los usos del sitio de unión sobre la retina hCRPBII de diversas maneras, y al hacerlo, crea una serie de proteínas de pigmento.
El equipo utilizó espectrofotometría para comparar la entrada de luz y dejar las proteínas para determinar longitudes de onda que estaban siendo absorbidos. El uso de este enfoque fueron capaces de probar la teoría de distribución de carga es correcta y que no hay cambio en la forma necesaria. Un subproducto de la nueva investigación es la producción de los 11 nuevos pigmentos artificiales, que podrían ser utilizados en las proteínas de seguimiento o tipos de células bajo estudio, así como otras posibles aplicaciones, tales como en los colorantes de alimentos.
Uno de los nuevos pigmentos podrían absorber una longitud de onda roja de 644 nanómetros (nm), que está por encima de la longitud de onda máxima teórica de retina puede absorber (560 nm) y cercano al infrarrojo (750 nm +).
cromoforo retinal, cromoforo retinaldehido
