Helicobacter Pylori (H. pylori), descubierto en 1982, es una bacteria que causa enfermedad y que sobrevive en el estómago a pesar de las duras condiciones ácidas.
Se estima que una de cada dos personas son portadoras, aunque la mayoría, no siempre experimentan algún problema. Aún así, se considera una de las infecciones bacterianas más comunes en todo el mundo y una de las principales causas de la dispepsia, úlcera péptica y cáncer gástrico.
A través de adaptaciones evolutivas únicas, Helicobacter Pylori es capaz de evadir el efecto antiséptico de nuestro ácido estomacal escondiéndose dentro de la capa resistente al ácido de espesor del moco que recubre la pared del estómago. Una vez dentro de la capa de moco, la bacteria se engancha a los azúcares que se encuentran naturalmente en la pared del estómago utilizando sus proteínas de adhesión. Este accesorio es tan eficaz que la bacteria puede resistir a los intentos del cuerpo para ‘tirar’ la misma a la basura, lo que permite al patógeno colonizar con impunidad.
Pero el juego podría terminar para Helicobacter Pylori Los investigadores de la Facultad de Farmacia, de la Universidad de Nottingham y AstraZeneca I + D han identificado el mecanismo molecular que la proteína de adhesión de la bacteria utiliza para unir a los azúcares del estómago. La investigación se publicó el 14 de agosto de 2015, en la prestigiosa revista científica Ciencia Avanza.
Para encontrar las interacciones moleculares que hacen que este patógeno tenga tanto éxito en un ambiente tan duro, hasta ahora, ha demostrado ser difíciles de alcanzar.
Naim Hage, el investigador de postgrado que trabajó en este proyecto como parte de su tesis doctoral, dijo: «Aunque todavía es muy temprano, la visión que hemos obtenido de este estudio ya es una noticia muy emocionante para los pacientes.»
Usando rayos X muy potentes, los científicos fueron capaces de estudiar las interacciones entre la proteína de adhesión Helicobacter Pylori (BabA) y azúcares de la mucosa gástrica (Lewisb) a nivel atómico. Encontraron que, a la derecha en su punta, BabA posee una ranura específica que le permite fijar firmemente a los Lewisb utilizando una red de enlaces de hidrógeno (el mismo tipo de interacciones que mantienen a las moléculas de agua juntos).
Primer paso emocionante
El equipo de investigación también encontró que esta red se sintoniza finamente – si algunos de los enlaces de hidrógeno se interrumpieron, la red no funciona y ya no puede ocurrir. Esta penetración en las interacciones moleculares son necesarias para la adhesión y es una ventaja prometedor para el desarrollo de nuevas estrategias para el tratamiento de las infecciones por Helicobacter Pylori.
Este estudio ahora es la base para la investigación futura entre la Universidad de Nottingham y AstraZeneca I + D en las «estrategias anti-adhesión» que trabajarían en la limpieza de Helicobacter Pylori del estómago a través de desalojar la bacteria de la pared del estómago mediante inhibidores BabA y Lewisb.
Se necesitan estas nuevas estrategias para ayudar a tratar a las infecciones H. pylori, que están ganando una resistencia a nivel mundial a las terapias con antibióticos convencionales.
Naim dijo: «Porque BabA es única para H. pylori, podemos apuntar específicamente, y es de esperar erradicar esta bacteria sin afectar a las otras bacterias buenas en nuestras flora normal. Si tiene éxito, esta estrategia terapéutica también será de gran utilidad para el tratamiento de infecciones H. pylori que ya son resistentes a los antibióticos».
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